アフィニティークロマトグラフィー

アフィニティークロマトグラフィー（英語: affinity chromatography）はクロマトグラフィーの一種で、主として生体高分子（たんぱく質や核酸）同士または低分子物質とのアフィニティー（親和性）によって物質を分離する方法である^[1]。生化学などで盛んに用いられる。

用いられるアフィニティーの種類は、たんぱく質同士の結合（抗原と抗体^[1]、シグナル伝達過程で結合するたんぱく質同士など）、たんぱく質と低分子物質との結合（酵素とその基質、受容体とホルモンなどのリガンド、キレートされた金属イオン、その他たんぱく質による特異的結合など）、核酸（DNA、RNA）の相補的結合、核酸とたんぱく質の特異的結合など様々なものがある。一方の物質を担体（デキストランやアガロースなどのゲルが多く用いられる）に固定化し、分離すべき物質の溶液を流し込むという方法がとられる。

この方法を用いてたとえば次のようなことが可能である。

低分子物質を担体に固定化して、それに結合する酵素、受容体や特異的結合たんぱく質を得る。
たんぱく質を固定化して、それに結合するたんぱく質を得る。
特定のDNA配列を固定化し、それに結合するたんぱく質（転写因子など）を得る。
相補的なDNA・RNA鎖を回収する。
遺伝子工学で目的のたんぱく質に"タグ"（ヒスチジンからなるペプチド (Hisタグ)、あるいはビオチン化ペプチド）を付けておく。それぞれ亜鉛などのキレート、アビジン（ビオチン結合たんぱく質）を固定化しておけば、目的のたんぱく質を回収できる。
アルブミンなどのたんぱく質を固定化し、低分子化合物の光学異性体を分離・分析する。