미오글로빈

MB
사용 가능한 구조
PDB동원체 검색: PDBe RCSB
식별자
다른 이름MB, PVALB, myoglobgin, myoglobin, Myoglobin
외부 IDOMIM: 160000 MGI: 96922 HomoloGene: 3916 GeneCards: MB
RNA 발현 패턴
Bgee
인간쥐(동원체)
최상위 발현
  • 우심실

  • 비복근

  • 위팔세갈래근

  • right auricle of heart

  • apex of heart

  • 볼기근

  • body of tongue

  • muscle of thigh

  • 위팔두갈래근

  • Skeletal muscle tissue of biceps brachii
최상위 발현
  • 턱두힘살근

  • 가자미근

  • 우심실

  • 늑간근

  • 관자근

  • 발목

  • myocardium of ventricle

  • 목빗근

  • 심실중격

  • 심근
추가 참조 발현 데이터
BioGPS
추가 참조 발현 데이터
위키데이터
인간 보기/편집쥐 보기/편집

미오글로빈(영어: myoglobin, Mb 또는 MB)은 일반적으로 척추동물과 거의 모든 포유류의 심장근 및 골격근 조직에서 발견되는 철 결합 단백질 및 산소 결합 단백질이다.[5][6][7][8][9] 미오글로빈은 헤모글로빈의 소단위체와 구조적으로 유사하다. 헤모글로빈에 비해 미오글로빈은 산소에 대한 친화력이 더 크며 헤모글로빈처럼 산소와 협동적으로 결합하지 않는다.[8][10] 미오글로빈은 글로불린의 핵심에 비극성 아미노산으로 구성되어 있으며, 여기서 헴기는 미오글로빈의 주변 폴리펩타이드와 비공유결합적으로 결합되어 있다. 사람의 경우 미오글로빈은 근육 손상 후 혈류에서만 발견된다.[11][12][13]

근육 세포의 미오글로빈 농도가 높으면 생물체가 더 오랫동안 숨을 참을 수 있다. 고래나 물개와 같은 잠수 포유류는 특히 미오글로빈이 풍부한 근육을 가지고 있다.[13] 미오글로빈은 I형 근육, II형 A 근육, II형 B 근육에서 발견된다. 많은 문헌에서는 미오글로빈이 평활근에서 발견되지 않는다고 하지만 이는 잘못된 것으로 판명되었으며 평활근에도 미오글로빈이 존재한다.[14]

미오글로빈은 X선 결정학을 통해 3차원 구조가 밝혀진 최초의 단백질이다.[15] 이러한 성과는 1958년에 존 켄드루와 동료들에 의해 보고되었다.[16] 이러한 발견으로 존 켄드루는 맥스 퍼루츠와 함께 1962년에 노벨 화학상을 수상했다.[17][18] 미오글로빈은 생물학에서 가장 많이 연구된 단백질 중 하나임에도 불구하고, 그 생리학적 기능은 아직 확실하게 정립되지 않았다. 미오글로빈이 부족하도록 유전적으로 조작된 쥐는 생존 가능하고 번식력이 있을 수 있지만 이러한 손실을 극복하기 위해 많은 세포 및 생리학적 적응을 보여준다. 미오글로빈이 고갈된 생쥐에서 이러한 변화를 관찰함으로써 미오글로빈의 기능이 근육으로의 산소 운반 증가 및 산소 저장과 관련이 있다는 가설이 세워졌다. 또한 미오글로빈은 활성 산소를 제거하는 역할도 한다.[19]

사람의 경우 미오글로빈은 MB 유전자에 의해 암호화된다.[20]

미오글로빈은 옥시미오글로빈(MbO2), 카복시미오글로빈(MbCO), 메트미오글로빈(met-Mb)의 형태를 취할 수 있으며, 이는 옥시헤모글로빈(HbO2), 카복시헤모글로빈(HbCO), 메트헤모글로빈(met-Hb) 형태를 취하는 헤모글로빈과 유사하다.[21]

헤모글로빈과의 차이점

헤모글로빈과 마찬가지로 미오글로빈은 헴기에 산소를 결합시키는 세포질 단백질이다. 미오글로빈에는 글로불린 그룹이 1개만 있는 반면 헤모글로빈에는 4개가 있다. 미오글로빈의 헴기는 헤모글로빈의 헴기와 동일하지만, 미오글로빈은 헤모글로빈 보다 산소에 대한 친화력은 크지만 총 산소 저장 용량은 적다.[22] 최신 발견에 따르면 미오글로빈은 기울기에 따라 산소 확산을 촉진하여 미토콘드리아에서 산소 운반을 향상시킨다.

요리에서의 역할

미오글로빈에는 붉은 고기의 색을 담당하는 색소인 헴이 포함되어 있다. 고기의 색은 부분적으로 미오글로빈의 산화 정도에 따라 결정된다. 신선한 고기에서 철 원자는 산소 분자(O2)와 결합한 제일철(+2) 산화 상태에 있다. 잘 익힌 고기가 갈색인 이유는 철 원자가 전자를 잃어 제이철(+3) 산화 상태로 전환되기 때문이다. 고기가 아질산염에 노출되면 철 원자가 산화 질소(예: 콘드 비프 또는 절인 햄)에 결합되어 있기 때문에 분홍색으로 유지된다. 구운 고기는 일산화 탄소에 결합하는 헴 중심에서 나오는 붉은 분홍색 "연기 고리(smoke ring)"를 나타낼 수도 있다.[23] 일산화 탄소로 포장된 생고기도 동일한 원리로 인해 분홍색 연기 고리가 나타난다. 특히 이 생고기의 표면 역시 핑크색을 띠고 있는데, 이는 일반적으로 소비자들이 신선한 고기를 떠올리는 것과 관련되어 있다. 이렇게 인위적으로 유도된 분홍색은 최대 1년까지 지속될 수 있다고 한다.[24] 호멜과 카길(미국의 육류 가공 회사) 모두 이러한 육류 포장 공정을 사용한다고 보고되었으며, 이러한 방식으로 처리된 육류는 2003년부터 시장에 출시되었다.[25]

대체육은 미오글로빈과 연관된 "고기" 맛을 재현하기 위해 다양한 방법을 사용해왔다. 임파서블 푸즈는 콩의 뿌리혹에서 추출한 헴을 함유한 글로빈인 레그헤모글로빈을 사용하는데, 이는 효모인 코마가타엘라에서 재조합 단백질로 생산된다.[26][27] 모티프 푸드웍스(Motif FoodWorks)는 미국 식품의약국(FDA)에서 GRAS로 간주하는[28] 코마가타엘라 효모를 사용하여 재조합 소 미오글로빈(bovine myoglobin)을 생산한다.[29] 무렉 사이언스(Moolec Science)는 "피기 수이(Piggy Sooy)"라 불리는 씨앗에서 돼지 미오글로빈을 생성하는 콩을 개발했다. 피기 수이는 2024년 4월에 미국 농무부(USDA)에서 승인되었다.[30]

질병에서의 역할

미오글로빈은 미오글로빈 농도가 매우 높은 손상된 근육 조직에서 방출(횡문근융해증)된다.[31] 방출된 미오글로빈은 신장에 의해 여과되지만 신세뇨관 상피에 독성이 있기 때문에 급성 신장 손상을 일으킬 수 있다.[32] 독성이 있는 것은 미오글로빈 그 자체가 아니라(프로톡신) 산성 환경(예: 산성 소변, 리소좀)에서 미오글로빈에서 해리되는 페리헤메이트(ferrihemate) 부분이다.

미오글로빈은 근육 손상에 대한 민감한 지표로, 흉통 환자의 심근 경색의 위험성에 대한 잠재적인 지표가 된다.[33] 그러나 증가된 미오글로빈은 급성 심근 경색(AMI)에 대한 특이성이 낮으므로 진단을 위해서는 CK-MB, 심장 트로포닌, 심전도(ECG) 및 임상 징후를 고려해야 한다.[34]

구조 및 결합

미오글로빈은 단백질의 글로빈 슈퍼패미리에 속하며 다른 글로빈과 마찬가지로 루프로 연결된 8개의 α 나선으로 구성된다. 미오글로빈은 153개의 아미노산으로 구성된다.[35]

미오글로빈은 가운데에 철이 있는 포르피린 고리를 함유하고 있다. 근위 히스티딘 그룹(His93)은 철에 직접적으로 부착되고, 원위 히스티딘 그룹(His64)은 반대쪽 면 근처에 맴돌고 있다.[35] 원위 이미다졸은 철에 결합되지 않지만, 기질인 O2와 상호작용을 할 수 있다. 이러한 상호작용은 산소(O2)와의 결합을 촉진하지만 일산화 탄소(CO)는 여전히 O2보다 약 240배 더 강하게 결합한다.

O2의 결합은 Fe 중심에서 상당한 구조적 변화를 일으키며, 이는 반경이 줄어들고 N4 포켓의 중심으로 이동한다. O2 결합은 "스핀 페어링(spin-pairing)"을 유도한다. 5배위 철 디옥시 형태는 높은 스핀이고 6배위 옥시 형태는 낮은 스핀과 반자성이다.

  • 미오글로빈의 Fe-O2 상호작용에 대한 분자 궤도 설명[36]
    미오글로빈의 Fe-O2 상호작용에 대한 분자 궤도 설명[36]
  • 이것은 산화된 미오글로빈 분자의 이미지이다. 이미지는 산소가 헴 보결분자단의 철 원자에 결합될 때의 구조적 변화를 보여준다. 산소 원자는 녹색, 철 원자는 빨간색, 헴기는 파란색으로 표시되어 있다.
    이것은 산화된 미오글로빈 분자의 이미지이다. 이미지는 산소가 헴 보결분자단의 철 원자에 결합될 때의 구조적 변화를 보여준다. 산소 원자는 녹색, 철 원자는 빨간색, 헴기는 파란색으로 표시되어 있다.
  • 미오글로빈
    미오글로빈

합성 유사체

전이 금속 이산소 착물에 대한 광범위한 관심의 일부로 미오글로빈의 많은 모델들이 합성되었다. 잘 알려진 예는 테트라페닐포르피린의 입체적으로 부피가 큰 유도체의 철 복합체로 구성된 피켓 펜스 포르피린(picket fence porphyrin)이다.[37] 이미다졸 리간드가 있는 경우 이 철 복합체는 O2와 가역적으로 결합한다. O2 기질은 구부러진 형상을 채택하여 철 중심의 6번째 위치를 차지한다. 이 모델의 핵심적인 특성은 비활성 이철 상태인 μ-옥소 이합체의 느린 형성이다. 본질적으로 이러한 비활성화 경로는 Fe-포르피린 집합체의 근접 접근을 방지하는 단백질 매트릭스에 의해 억제된다.[38]

메틸이미다졸(녹색)과 이산소가 축 배위 자리르 차지하는 Fe의 피켓 펜스 포르피린(picket-fence porphyrin) 복합체. R기는 O2 결합 부위의 측면에 있다.

같이 보기

각주

  1. ↑ 가 나 다 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000198125 - 앙상블, May 2017
  2. ↑ 가 나 다 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000018893 - 앙상블, May 2017
  3. ↑ “Human PubMed Reference:”. 《National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine》. 
  4. ↑ “Mouse PubMed Reference:”. 《National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine》. 
  5. ↑ Ordway GA, Garry DJ (Sep 2004). “Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle”. 《The Journal of Experimental Biology》 207 (Pt 20): 3441–6. doi:10.1242/jeb.01172. PMID 15339940. 
  6. ↑ Wick MR, Hornick JL (2011). 〈Immunohistology of Soft Tissue and Osseous Neoplasms〉. 《Diagnostic Immunohistochemistry》. Elsevier. 83–136쪽. doi:10.1016/b978-1-4160-5766-6.00008-x. ISBN 978-1-4160-5766-6. Myoglobin is a 17.8-kD protein that is found in cardiac and skeletal muscle and that forms complexes with iron molecules. 
  7. ↑ Feher J (2017). 〈Oxygen and Carbon Dioxide Transport〉. 《Quantitative Human Physiology》. Elsevier. 656–664쪽. doi:10.1016/b978-0-12-800883-6.00064-1. ISBN 978-0-12-800883-6. Highly oxidative muscle fibers contain a lot of myoglobin. It has two functions in muscle: it stores oxygen for use during heavy exercise, and it enhances diffusion through the cytosol by carrying the oxygen. By binding O2, myoglobin (Mb) provides a second diffusive pathway for O2 through the cell cytosol. 
  8. ↑ 가 나 Wilson MT, Reeder BJ (2006). 〈MYOGLOBIN〉. 《Encyclopedia of Respiratory Medicine》. Elsevier. 73–76쪽. doi:10.1016/b0-12-370879-6/00250-7. ISBN 978-0-12-370879-3. Myoglobin (Mb) is a heme-containing globular protein that is found in abundance in myocyte cells of heart and skeletal muscle. 
  9. ↑ Boncyk JC (2007). 〈Perioperative Hypoxia〉. 《Complications in Anesthesia》. Elsevier. 193–199쪽. doi:10.1016/b978-1-4160-2215-2.50052-1. ISBN 978-1-4160-2215-2. Myoglobin serves both as an O2 buffer and to store O2 in muscle. All known vertebrate myoglobins and β-hemoglobin subunits are similar in structure, but myoglobin binds O2 more avidly at low Po2 (Fig. 47-5) because it is a monomer (i.e., it does not undergo a significant conformational change with oxygenation). Thus, myoglobin remains fully saturated at O2 tensions between 15 and 30 mm Hg and unloads its O2 to the muscle mitochondria only at very low O2 tensions. 
  10. ↑ Hardison RC (Dec 2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. 《Cold Spring Harb Perspect Med》 2 (12): a011627. doi:10.1101/cshperspect.a011627. PMC 3543078. PMID 23209182. 
  11. ↑ Chung MJ, Brown DL (July 2018). 〈Diagnosis of acute myocardial infarction.〉. Brown DL. 《Cardiac Intensive Care-E-Book》. 91–98.e3쪽. doi:10.1016/B978-0-323-52993-8.00009-6. ISBN 9780323529938. Myoglobin is not specific for myocardial necrosis, however, especially in the presence of skeletal muscle injury and renal insufficiency. 
  12. ↑ Sekhon, Navdeep; Peacock, W. Frank (2019). 〈Biomarkers to Assist in the Evaluation of Chest Pain〉. 《Biomarkers in Cardiovascular Disease》. Elsevier. 115–128쪽. doi:10.1016/b978-0-323-54835-9.00011-9. ISBN 978-0-323-54835-9. S2CID 59548142. myoglobin is not specific for the death of cardiac myocytes, and levels can be elevated in renal disease as well as damage to skeletal muscle. 
  13. ↑ 가 나 Nelson DL, Cox MM (2000). 《Lehninger Principles of Biochemistry》 3판. New York: Worth Publishers. 206쪽. ISBN 0-7167-6203-X.  (Google books link is the 2008 edition)
  14. ↑ Qiu Y, Sutton L, Riggs AF (Sep 1998). “Identification of myoglobin in human smooth muscle”. 《Journal of Biological Chemistry》 273 (36): 23426–32. doi:10.1074/jbc.273.36.23426. PMID 9722578. 
  15. ↑ (U.S.) National Science Foundation: Protein Data Bank Chronology (Jan. 21, 2004). Retrieved 3.17.2010
  16. ↑ Kendrew JC, Bodo G, Dintzis HM, Parrish RG, Wyckoff H, Phillips DC (Mar 1958). “A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis”. 《Nature》 181 (4610): 662–6. Bibcode:1958Natur.181..662K. doi:10.1038/181662a0. PMID 13517261. S2CID 4162786. 
  17. ↑ Stoddart, Charlotte (2022년 3월 1일). “Structural biology: How proteins got their close-up”. 《Knowable Magazine》. doi:10.1146/knowable-022822-1. 2022년 3월 25일에 확인함. 
  18. ↑ The Nobel Prize in Chemistry 1962
  19. ↑ Garry DJ, Kanatous SB, Mammen PP (2007). 〈Molecular Insights into the Functional Role of Myoglobin〉. 《Hypoxia and the Circulation》. Advances in Experimental Medicine and Biology 618. 181–93쪽. doi:10.1007/978-0-387-75434-5_14. ISBN 978-0-387-75433-8. PMID 18269197. 
  20. ↑ Akaboshi E (1985). “Cloning of the human myoglobin gene”. 《Gene》 33 (3): 241–9. doi:10.1016/0378-1119(85)90231-8. PMID 2989088. 
  21. ↑ Harvey JW (2008). 〈Iron Metabolism and Its Disorders〉. 《Clinical Biochemistry of Domestic Animals》. Elsevier. 259–285쪽. doi:10.1016/b978-0-12-370491-7.00009-x. ISBN 978-0-12-370491-7. Myoglobin is an oxygen-binding protein located primarily in muscles. Myoglobin serves as a local oxygen reservoir that can temporarily provide oxygen when blood oxygen delivery is insufficient during periods of intense muscular activity. Iron within the heme group must be in the Fe+2 state to bind oxygen. If iron is oxidized to the Fe+3 state, metmyoglobin is formed. 
  22. ↑ Wilson, M. T.; Reeder, B. J. (2006), Laurent, Geoffrey J.; Shapiro, Steven D., 편집., “MYOGLOBIN”, 《Encyclopedia of Respiratory Medicine》 (Oxford: Academic Press), 73–76쪽, doi:10.1016/b0-12-370879-6/00250-7, ISBN 978-0-12-370879-3 
  23. ↑ McGee H (2004). 《On Food and Cooking: The Science and Lore of the Kitchen》. New York: Scribner. 148쪽. ISBN 0-684-80001-2. 
  24. ↑ Fraqueza MJ, Barreto AS (Sep 2011). “Gas mixtures approach to improve turkey meat shelf life under modified atmosphere packaging: the effect of carbon monoxide”. 《Poultry Science》 90 (9): 2076–84. doi:10.3382/ps.2011-01366. PMID 21844276. 
  25. ↑ “Meat companies defend use of carbon monoxide”. 《Business》. Minneapolis Star Tribune. Associated Press. 2007년 10월 30일. 2013년 12월 25일에 원본 문서에서 보존된 문서. 2013년 2월 11일에 확인함. 
  26. ↑ Shelton K, Najera K, Ajredini S, Navarro J, Frangias T (April 2020). “The Molecular Magic of "Meatless" Meats: Structural and Sequence Similarities between Soy Leghemoglobin and Bovine Globins”. 《The FASEB Journal》 34 (S1): 1. doi:10.1096/fasebj.2020.34.s1.04866. 
  27. ↑ Bandoim L (2019년 12월 20일). “What The FDA's Decision About Soy Leghemoglobin Means For Impossible Burger”. 《Forbes》. 2020년 3월 4일에 확인함. 
  28. ↑ “Re: GRAS Notice No. GRN 001001”. 《fda.gov》. 2021년 12월 3일. 
  29. ↑ “'A gamechanger for flavor in meat alternatives...' Motif FoodWorks to launch heme-binding protein delivering 'flavor and aroma of real meat'”. 《foodnavigator-usa.com》. 2021년 9월 17일. 
  30. ↑ “Moolec Becomes First Molecular Farming Company to Achieve USDA Approval for Plant-Grown Animal Proteins”. 《Yahoo Finance》. 2024년 4월 22일. 
  31. ↑ Berridge BR, Van Vleet JF, Herman E (2013). 〈Cardiac, Vascular, and Skeletal Muscle Systems〉. 《Haschek and Rousseaux's Handbook of Toxicologic Pathology》. Elsevier. 1567–1665쪽. doi:10.1016/b978-0-12-415759-0.00046-7. ISBN 978-0-12-415759-0. Myoglobin is a low molecular weight oxygen binding heme protein that is found exclusively in heart and skeletal muscle cells. In blood, myoglobin is bound primarily to plasma globulins, a complex which is filtered by the kidneys. If the plasma concentration exceeds the plasma binding capacity (1.5 mg/dl in humans), myoglobin begins to appear in the urine. High concentrations of myoglobin can change the color of the urine to a dark red-brown color. 
  32. ↑ Naka T, Jones D, Baldwin I, Fealy N, Bates S, Goehl H, Morgera S, Neumayer HH, Bellomo R (Apr 2005). “Myoglobin clearance by super high-flux hemofiltration in a case of severe rhabdomyolysis: a case report”. 《Critical Care》 9 (2): R90–5. doi:10.1186/cc3034. PMC 1175920. PMID 15774055. 
  33. ↑ Weber M, Rau M, Madlener K, Elsaesser A, Bankovic D, Mitrovic V, Hamm C (Nov 2005). “Diagnostic utility of new immunoassays for the cardiac markers cTnI, myoglobin and CK-MB mass”. 《Clinical Biochemistry》 38 (11): 1027–30. doi:10.1016/j.clinbiochem.2005.07.011. PMID 16125162. 
  34. ↑ Dasgupta A, Wahed A (2014). 〈Cardiac Markers〉. 《Clinical Chemistry, Immunology and Laboratory Quality Control》. Elsevier. 127–144쪽. doi:10.1016/b978-0-12-407821-5.00008-5. ISBN 978-0-12-407821-5. Myoglobin is a heme protein found in both skeletal and cardiac muscle. Myoglobin is typically released in the circulation as early as 1 h after myocardial infarction,... Myoglobin has poor clinical specificity due to the presence of large quantities of myoglobin in skeletal muscle. Some studies suggest adding the myoglobin test to the troponin I test in order to improve diagnostic value [4]. Myoglobin, being a small protein, is excreted in urine, and a high level of serum myoglobin is encountered in patients with acute renal failure (uremic syndrome). Acute renal failure is also a complication of rhabdomyolysis, ... 
  35. ↑ 가 나 틀:UniProt Full
  36. ↑ Drago RS (1980). “Free radical reactions of transition metal systems”. 《Coordination Chemistry Reviews》 32 (2): 97–110. doi:10.1016/S0010-8545(00)80372-0. 
  37. ↑ Collman JP, Brauman JI, Halbert TR, Suslick KS (Oct 1976). “Nature of O2 and CO binding to metalloporphyrins and heme proteins”. 《Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America》 73 (10): 3333–7. Bibcode:1976PNAS...73.3333C. doi:10.1073/pnas.73.10.3333. PMC 431107. PMID 1068445. 
  38. ↑ Lippard SJ, Berg JM (1994). 《Principles of Bioinorganic Chemistry》. Mill Valley, CA: University Science Books. ISBN 0-935702-73-3. 

더 읽을거리

외부 링크
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