Катализирует транслокацию пептидил-тРНК и мРНК в конце каждого цикла элонгации пептида, при этом происходят значительные конформационные изменения рибосомы[7]
aIF5A*
EF-P
eIF5A*
-
Стимулирует формирование пептидной связи и возобновляет трансляцию после вынужденной остановки рибосомы на участках мРНК, кодирующих последовательно два и более пролинов[8][9].
* — Следует отметить, что эукариотическому фактору eIF5A и архейному фактору aIF5A, являющимися гомологами бактериального фактора EF-P, были даны имена как факторам инициации, однако в настоящее время эти белки признаны факторами элонгации[8]
Примечания
↑Нуклеиновые кислоты: от А до Я / Б. Аппель [и др.]. — М.: Бином: Лаборатория знаний, 2013. — 413 с. — 700 экз. — ISBN 978-5-9963-0376-2.
↑Jørgensen, R; Ortiz, PA; Carr-Schmid, A; Nissen, P; Kinzy, TG; Andersen, GR (May 2003). Two crystal structures demonstrate large conformational changes in the eukaryotic ribosomal translocase. Nature Structural Biology. 10 (5): 379–85. doi:10.1038/nsb923. PMID12692531.
↑ 12Rossi, D; Kuroshu, R; Zanelli, CF; Valentini, SR (2013). eIF5A and EF-P: two unique translation factors are now traveling the same road. Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA. 5 (2): 209–22. doi:10.1002/wrna.1211. PMID24402910.
↑Doerfel L. K. et al. EF-P Is Essential for Rapid Synthesis of Proteins Containing Consecutive Proline Residues (англ.) // Science. — 2013. — Vol. 339, no. 6115. — P. 85—88. — doi:10.1126/science.1229017.
