Reč "proteinogene" znači "protein gradeće". Proteinogene aminokiseline mogu se kondenzovati u polipeptid (podjedinicu proteina) u procesu koji se zove translacija (druga faza biosinteze proteina, deo ukupnog procesa ekspresije gena).[3][4][5][6]
Nasuprot tome, neproteinogene aminokiseline ili nisu uključene u proteine (poput GABA, L-DOPA, ili trijodtironina) ili se ne proizvode direktno u izolaciji i standardnim ćelijskim procesima (poput hidroksiprolina i selenometionina). Ove kasnije često nastaju putem posttranslacione modofikacije proteina. Za proteinogene aminokiseline je poznato da ih prepoznaje ribozimski autoaminoacilacijski sistem.[7] Stoga su neproteinogene aminokiseline isključene iz kontingenta evolucijski uspešnih nukleotidno-baziranih oblika života. Drugi razlozi su ponuđeni za objanjavanje razloga zašto neke specifične neproteinogene aminokiseline nisu generalno uključene u proteine: na primer, ornitin i homoserin se ciklizuju sa osnovom peptida i fragmentiraju protein s relativno kratkim poluživotom, dok su druge toksične jer se mogu pogrešno ugraditi u proteine, kao što je argininski analog kanavanin.
Neproteinogene aminokiseline su sadržane u neribozomnim peptidima, koji se ne proizvode u ribozomima tokom translacije.
Strukture
Slede ilustruje struktura i skraćenice 21 aminokiseline koje su direktno kodirane za sintezu proteina u genetičkom kodu eukariota. Strukture koje su date u nastavku su standardne hemijske strukture, a ne tipični bipolni oblici koji postoje u vodenim rastvorima.
Grupisana tabela 21 aminostrukture, nomenklatura i pKa vrednosti njihovih bočnih grupa
Ponekad se specifičnost identiteta aminokiseline ne može odrediti jednoznačno. Određene tehnike proteinskog sekvenciranja ne prave razliku među pojedinim parovima. Zato se koriste ovi kodovi:
Dodatno, simbol X je upotrebljen za oznaku aminokiseline koja je kompletno neidentificirana.
Hemijska svojstva
U nastavku je tabela sa jednoslovnim i troslovnim simbolima i hemijskim svojstvima bočnih lanaca standardnih aminokiselina. Navedene mase su bazirane na ponderiranom proseku elementarnih izotopa njihove prirodne zastuplenosti. Formiranje peptidne veze dovodi do eliminacije molekula vode, tako da je jedinice mase aminokiselina u proteinskim lancima smanjena za 18,01524 Da.
Napomena: pKa vrijednosti aminokiselina su obično malo drugačije kada su unutar proteina. U ovoj situaciji, proteinski pKa proračuni se ponekad koriste za izračunavanje promjena u pKa vrijednosti aminokiselina.
* UAG je normalno amber stop kodon, ali i kodiranje pirrolizina ako je prisutan PYLIS element. ** UGA je normalno opal (ili amber) stop kodon, ali kodira i selenocistein, je prisutan SECIS element. †Stop kodon nije aminokiselina, ali je uključen za kompletiranje šifre. †† UAG i UGA ne deluju uvek kao stop kodoni (vidi gore). ‡ Esencijalna aminokiselina se ne može sintetisati kod ljudi, pa se mora konzumirati. Uslovne esencijalne aminokiseline obično nisu neophodne u ishrani, ali moraju biti egzogeno dodavane specifičnim grupama ljudi koji ih ne sintetišu u dovoljnoj količini.
Masena spektofotometrija
U masenoj spektrofotometriji peptida i proteina, korisno je poznavanje mase ostataka. Masa peptida ili proteina je zbir mase ostatka plus masa vode.[8]
Naredna tabela navodi obilje aminokiselina u ćeliji Escherichia coli i metabolički utrošak ATP za sintezu aminokiselina. Negativni brojevi ukazuju na metaboličke procese koji su energetski povoljni i ne troše neto ATP ćelije. Skup raspoloživih aminokiselina sadrži one u obliku i u polimeriziranom obliku (proteini).
Vrlo bogat i vrlo svestran, krući od glicina, ali dovoljno mali da predstavlja samo mala prostorna ograničenja za proteinske konformacije. Ponaša se prilično neutralno, a može se nalaziti u obe hidrofilne regije na proteinu, izvan i unutar hidrofobnih područja.
Atom sumpora se lako veže za joneteških metala. Pod oksidirajućim uslovima, dva cisteina se mogu udružiti u disulfid i formirati aminokiselinu cistin. Kada su cistini deo proteina, insulina na primjer, tercijarna struktura je stabilizovana, što čini protein otpornijim na denaturacije. Zato su disulfidne veze česte u proteinima koji moraju biti u funkciji u teškim uslovima, uključujući probavne enzime (npr. pepsin i himotripsin) i strukturne proteine (npr. keratin). Disulfidne veze se takođe nalaze u peptidima koji su premali da sami održe stabilan oblik (npr. insulin).
Asp se ponaša slično glutaminskoj kiselini, a nosi hidrofilnu kiselu grupu sa jakim negativnim nabojem. Obično se nalazi na spoljnoj površini proteina, koji je rastvorljiv u vodi. Veže se za molekule i jone pozitivnog naboja, a često se koristi u enzimima za fiksiranje metalnih jona. Kada se nalaze unutar proteina, aspartat i glutamat su obično upareni sa argininom i lizinom.
Esencijalni za ljude, fenilalanin, tirozin i triptofan sadrže velike, krute aromatične grupe u bočnom lancu. To su najveće aminokiseline. Hidrofobne su kao i izoleucin, leucin, valin i imaju tendenciju da se orijentišu prema unutrašnjosti proteinskih molekula. Fenilalanin se može pretvoriti u tirozin.
Zbog dva atoma vodonika na α ugljiku, glicin nije optički aktivan. To je najmanja aminokiselina, rotira lako i daje fleksibilnost proteinskom lancu. Može da se uklopi u uskim mestima, npr. trostruki heliks kolagena. Pošto previše fleksibilnosti obično nije poželjno kao strukturna komponenta, manje je uobičajen od alanina.
Od suštinskog je značaja za ljude. Čak i u blago kiselim uslovima, dolazi se protonacija azota, što menja svojstva histidina i polipeptida u celini. Nalazi se u mnogim proteinima kao regulatorni mehanizam, promenom konformacije i ponašanje polipeptida u kiselim područjima, kao što su kasni endozomi ili lizozomi, provođenje promena konformacija u enzimima. Međutim, za to je potrebno samo nekoliko histidina, tako da je relativno oskudan.
Od esencijalnog značaja je za ljude. Izoleucin, leucin i valin i imaju velike alifatične hidrofobne bočne lance. Njihovi molekuli su kruti, a međusobne hidrofobne interakcije su važne za pravilno sklapanje proteina, jer ovi lanci imaju tendenciju da se nalaze unutar molekula proteina.
Lizin je od suštinskog značaja za ljude, a ponaša se slično argininu. Sadrži dug, fleksibilan bočni lanac s pozitivnim nabojem na kraju. Fleksibilnost lanca čini lizin i arginin pogodnim za vezivanje molekula s mnogim negativnim nabojima na svojoj površini. Npr. DNK - vezujući proteini imaju aktivnu regiju bogatu argininom i lizinom. Snažan naboj čini ove dve aminokiseline sklonim za spoljne hidrofilne površine proteina. Kada se nalaze unutra, obično su upareni s odgovarajućim negativno naelektrisanim aminokiselinama, npr. aspartatom ili glutamatom.
Met je od esencijalnog og značaja za ljude. Uvek je prva aminokiselina koja biva uključena u protein, a ponekad je uklonjen nakon translacije. Kao i cistein, sadrži sumpor, ali sa metil grupom, umesto vodonika. Ova metil grupa se može aktivirati, a koristi se u mnogim reakcijama u kojima se dodaju novi atomi ugljenika na drugi molekul.
Prolin sadrži neobičan prsten sa amino grupom N-kraja, koji prisiljava CO-NH amidnu sekvencu na fiksnu konformaciju. To može poremetiti sklopove proteinske strukture, poput α heliksa ili β lista. Uobičajen je u kolagenu, često prolazi kroz posttranslacione modifikacije u hidroksiprolinu.
Slično glutaminskoj kiselini, Gln sadrži amidnu grupu, u kojoj Glu ima karboksilnu. Nalazi se u proteinima i kao spremište za amonijak; najobilnija je aminokiselina u organizmu.
Serin i treonin imaju kratke molekule koje završavaju hidroksilnom grupom. Njegov vodonik je lako ukloniti, tako da serin i treonin često ponašaju kao donatorai vodonika u enzimima. Oba su vrlo hidrofilna, tako da su spoljne regije rastvorljivih proteina bogate ovim aminokiselinama.
Tyr se ponaša slično fenilalaninu (prethodnik tirozina) i triptofanu, a preteča je melanina, epinefrina i hormona štitnjače. Njegova fluorescencija se obično javlja kao posljedica energetskog transfera u triptofan.
Čuvar mesta kada bilo koja aminokiselina može zauzeti datu poziciju.
Katabolizam
Aminokiseline mogu biti klasifikovane prema osobenostima glavnog produkta svake od njih.
Glukogene, sa produktima koji imaju sposobnost formiranja glukoze putem glukogeneze.
Ketogene, sa produktima koji nemaju sposobnost formiranja glukoze: ovi produkti se mogu upotrebiti za ketogenezu ili sintezu lipida.
Aminokiseline katabolizirane i glukogenim i and ketogenim produktima.
Život na bazi alternativnih proteinogenih garnitura
Prema dosadašnjim saznanjima, čini se da su proteinogene garniture koje koriste poznati oblici života na Zemlji, proizvoljno odabrane evolucijom, od više stotina mogućih alfa-tipova aminokiselina. Ksenobiologija studira hipotetske oblike života koji bi mogli biti izgrađeni korištenjem alternativnih skupova proširivanjem genetičkoih kodova. Milerov tip eksperimenta na veptačkom samozačeću pokazuje da alfa-tipovi aminokiselina dominiraju u osnovnoj vodi 'primordijalne supe', ali beta-tip aminokiselina dominira kada je prisutno manje vode. Oba, i alfa- i beta-bazirani setovi mogli su biti osnova za alternativne konstrukcije proteina i oblike života.
^Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London,ISBN0-674-30775-5, ISBN0-674-30776-3.
^Graeme K. Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN0-12-361811-8.
^Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Biochemie. Springer, ISBN978-3-540-68637-8.
^Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman, 2013.ISBN978-1-4641-0962-1.
Kyte, J.; Doolittle, R. F. (1982). „A simple method for displaying the hydropathic character of a protein”. J. Mol. Biol. 157 (1): 105—132. PMID7108955. doi:10.1016/0022-2836(82)90515-0.
.png)
