Глутаміл-проліл-тРНК-синтаза

Глутаміл-проліл-тРНК-синтаза
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1FYJ, 4HVC, 4K86, 4K87, 4K88, 5A34, 5BMU, 5A1N, 5A5H
Ідентифікатори
Символи	EPRS1, EARS, GLUPRORS, PARS, QARS, QPRS, PIG32, glutamyl-prolyl-tRNA synthetase, HLD15, glutamyl-prolyl-tRNA synthetase 1, EPRS
Зовнішні ІД	OMIM: 138295 MGI: 97838 HomoloGene: 5870 GeneCards: EPRS1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • RNA stem-loop binding; • ATP binding; • каталітична активність; • ligase activity; • aminoacyl-tRNA ligase activity; • GTPase binding; • RNA binding; • glutamate-tRNA ligase activity; • proline-tRNA ligase activity; • zinc ion binding; • protein homodimerization activity; • зв’язування з іоном металу; • identical protein binding;
Клітинна компонента	• мембрана; • GAIT complex; • цитоплазма; • aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex; • гіалоплазма; • клітинна мембрана; • Рибонуклеопротеїни;
Біологічний процес	• regulation of translation; • tRNA aminoacylation; • обмін речовин; • Біосинтез білків; • tRNA aminoacylation for protein translation; • negative regulation of translation; • cellular response to interferon-gamma; • glutamyl-tRNA aminoacylation; • prolyl-tRNA aminoacylation; • cellular response to insulin stimulus; • long-chain fatty acid import into cell; • GO:0034622 protein-containing complex assembly; • regulation of long-chain fatty acid import into cell;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	2058
	107508
	ENSG00000136628
	ENSMUSG00000026615
	P07814
	Q8CGC7
	NM_004446
	NM_029735; NM_001357474
	NP_004437
	NP_084011; NP_001344403
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Глутаміл-проліл-тРНК-синтаза (англ. Glutamyl-prolyl-tRNA synthetase) – білок, який кодується геном EPRS, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 512 амінокислот, а молекулярна маса — 170 591^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MATLSLTVNS	GDPPLGALLA	VEHVKDDVSI	SVEEGKENIL	HVSENVIFTD
VNSILRYLAR	VATTAGLYGS	NLMEHTEIDH	WLEFSATKLS	SCDSFTSTIN
ELNHCLSLRT	YLVGNSLSLA	DLCVWATLKG	NAAWQEQLKQ	KKAPVHVKRW
FGFLEAQQAF	QSVGTKWDVS	TTKARVAPEK	KQDVGKFVEL	PGAEMGKVTV
RFPPEASGYL	HIGHAKAALL	NQHYQVNFKG	KLIMRFDDTN	PEKEKEDFEK
VILEDVAMLH	IKPDQFTYTS	DHFETIMKYA	EKLIQEGKAY	VDDTPAEQMK
AEREQRIDSK	HRKNPIEKNL	QMWEEMKKGS	QFGQSCCLRA	KIDMSSNNGC
MRDPTLYRCK	IQPHPRTGNK	YNVYPTYDFA	CPIVDSIEGV	THALRTTEYH
DRDEQFYWII	EALGIRKPYI	WEYSRLNLNN	TVLSKRKLTW	FVNEGLVDGW
DDPRFPTVRG	VLRRGMTVEG	LKQFIAAQGS	SRSVVNMEWD	KIWAFNKKVI
DPVAPRYVAL	LKKEVIPVNV	PEAQEEMKEV	AKHPKNPEVG	LKPVWYSPKV
FIEGADAETF	SEGEMVTFIN	WGNLNITKIH	KNADGKIISL	DAKLNLENKD
YKKTTKVTWL	AETTHALPIP	VICVTYEHLI	TKPVLGKDED	FKQYVNKNSK
HEELMLGDPC	LKDLKKGDII	QLQRRGFFIC	DQPYEPVSPY	SCKEAPCVLI
YIPDGHTKEM	PTSGSKEKTK	VEATKNETSA	PFKERPTPSL	NNNCTTSEDS
LVLYNRVAVQ	GDVVRELKAK	KAPKEDVDAA	VKQLLSLKAE	YKEKTGQEYK
PGNPPAEIGQ	NISSNSSASI	LESKSLYDEV	AAQGEVVRKL	KAEKSPKAKI
NEAVECLLSL	KAQYKEKTGK	EYIPGQPPLS	QSSDSSPTRN	SEPAGLETPE
AKVLFDKVAS	QGEVVRKLKT	EKAPKDQVDI	AVQELLQLKA	QYKSLIGVEY
KPVSATGAED	KDKKKKEKEN	KSEKQNKPQK	QNDGQRKDPS	KNQGGGLSSS
GAGEGQGPKK	QTRLGLEAKK	EENLADWYSQ	VITKSEMIEY	HDISGCYILR
PWAYAIWEAI	KDFFDAEIKK	LGVENCYFPM	FVSQSALEKE	KTHVADFAPE
VAWVTRSGKT	ELAEPIAIRP	TSETVMYPAY	AKWVQSHRDL	PIKLNQWCNV
VRWEFKHPQP	FLRTREFLWQ	EGHSAFATME	EAAEEVLQIL	DLYAQVYEEL
LAIPVVKGRK	TEKEKFAGGD	YTTTIEAFIS	ASGRAIQGGT	SHHLGQNFSK
MFEIVFEDPK	IPGEKQFAYQ	NSWGLTTRTI	GVMTMVHGDN	MGLVLPPRVA
CVQVVIIPCG	ITNALSEEDK	EALIAKCNDY	RRRLLSVNIR	VRADLRDNYS
PGWKFNHWEL	KGVPIRLEVG	PRDMKSCQFV	AVRRDTGEKL	TVAENEAETK
LQAILEDIQV	TLFTRASEDL	KTHMVVANTM	EDFQKILDSG	KIVQIPFCGE
IDCEDWIKKT	TARDQDLEPG	APSMGAKSLC	IPFKPLCELQ	PGAKCVCGKN
PAKYYTLFGR	SY

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до лігаз, аміноацил-тРНК-синтетаз. Задіяний у таких біологічних процесах як регуляція трансляції, біосинтез білка. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, РНК. Локалізований у цитоплазмі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Thoemmes P., Fett R., Schray B., Kunze N., Knippers R. (1988). The core region of human glutaminyl-tRNA synthetase homologies with the Escherichia coli and yeast enzymes. Nucleic Acids Res. 16: 5391—5406. PMID 3290852 doi:10.1093/nar/16.12.5391
Kaiser E., Eberhard D., Knippers R. (1992). Exons encoding the highly conserved part of human glutaminyl-tRNA synthetase. J. Mol. Evol. 34: 45—53. PMID 1556743 doi:10.1007/BF00163851
Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 doi:10.1038/nbt1240
Arif A., Jia J., Moodt R.A., DiCorleto P.E., Fox P.L. (2011). Phosphorylation of glutamyl-prolyl tRNA synthetase by cyclin-dependent kinase 5 dictates transcript-selective translational control. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 108: 1415—1420. PMID 21220307 doi:10.1073/pnas.1011275108
Arif A., Chatterjee P., Moodt R.A., Fox P.L. (2012). Heterotrimeric GAIT complex drives transcript-selective translation inhibition in murine macrophages. Mol. Cell. Biol. 32: 5046—5055. PMID 23071094 doi:10.1128/MCB.01168-12

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3418 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P07814 (англ.) . Архів оригіналу за 1 лютого 2017. Процитовано 30 січня 2017.