Фактор зсідання крові VIII

F8
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1CFG, 1D7P, 1IQD, 2R7E, 3CDZ, 3HNB, 3HNY, 3HOB, 4BDV, 1FAC, 3J2Q, 3J2S, 4KI5, 4PT6, 4XZU
Ідентифікатори
Символи	F8, AHF, DXS1253E, F8B, F8C, FVIII, HEMA, coagulation factor VIII, THPH13
Зовнішні ІД	OMIM: 300841 MGI: 88383 HomoloGene: 49153 GeneCards: F8
Пов'язані генетичні захворювання
	Васкуліт
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв’язування з іоном металу; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • oxidoreductase activity; • copper ion binding;
Клітинна компонента	• endoplasmic reticulum lumen; • клітинна мембрана; • extracellular region; • COPII-coated ER to Golgi transport vesicle; • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane; • platelet alpha granule lumen; • Golgi membrane; • міжклітинний простір;
Біологічний процес	• гемостаз; • platelet degranulation; • зсідання крові; • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport; • COPII vesicle coating; • acute-phase response; • blood coagulation, intrinsic pathway; • platelet activation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	2157
	14069
	ENSG00000185010
	ENSMUSG00000031196
	P00451
	Q06194
	NM_000132; NM_019863
	NM_001161373; NM_001161374; NM_007977
	NP_000123; NP_063916
	NP_001154845; NP_001154846; NP_032003
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

F8 (англ. Coagulation factor VIII, антигемофільний глобулін, АГГ, англ. AHF) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі X-хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 351 амінокислот, а молекулярна маса — 267 009^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MQIELSTCFF	LCLLRFCFSA	TRRYYLGAVE	LSWDYMQSDL	GELPVDARFP
PRVPKSFPFN	TSVVYKKTLF	VEFTDHLFNI	AKPRPPWMGL	LGPTIQAEVY
DTVVITLKNM	ASHPVSLHAV	GVSYWKASEG	AEYDDQTSQR	EKEDDKVFPG
GSHTYVWQVL	KENGPMASDP	LCLTYSYLSH	VDLVKDLNSG	LIGALLVCRE
GSLAKEKTQT	LHKFILLFAV	FDEGKSWHSE	TKNSLMQDRD	AASARAWPKM
HTVNGYVNRS	LPGLIGCHRK	SVYWHVIGMG	TTPEVHSIFL	EGHTFLVRNH
RQASLEISPI	TFLTAQTLLM	DLGQFLLFCH	ISSHQHDGME	AYVKVDSCPE
EPQLRMKNNE	EAEDYDDDLT	DSEMDVVRFD	DDNSPSFIQI	RSVAKKHPKT
WVHYIAAEEE	DWDYAPLVLA	PDDRSYKSQY	LNNGPQRIGR	KYKKVRFMAY
TDETFKTREA	IQHESGILGP	LLYGEVGDTL	LIIFKNQASR	PYNIYPHGIT
DVRPLYSRRL	PKGVKHLKDF	PILPGEIFKY	KWTVTVEDGP	TKSDPRCLTR
YYSSFVNMER	DLASGLIGPL	LICYKESVDQ	RGNQIMSDKR	NVILFSVFDE
NRSWYLTENI	QRFLPNPAGV	QLEDPEFQAS	NIMHSINGYV	FDSLQLSVCL
HEVAYWYILS	IGAQTDFLSV	FFSGYTFKHK	MVYEDTLTLF	PFSGETVFMS
MENPGLWILG	CHNSDFRNRG	MTALLKVSSC	DKNTGDYYED	SYEDISAYLL
SKNNAIEPRS	FSQNSRHPST	RQKQFNATTI	PENDIEKTDP	WFAHRTPMPK
IQNVSSSDLL	MLLRQSPTPH	GLSLSDLQEA	KYETFSDDPS	PGAIDSNNSL
SEMTHFRPQL	HHSGDMVFTP	ESGLQLRLNE	KLGTTAATEL	KKLDFKVSST
SNNLISTIPS	DNLAAGTDNT	SSLGPPSMPV	HYDSQLDTTL	FGKKSSPLTE
SGGPLSLSEE	NNDSKLLESG	LMNSQESSWG	KNVSSTESGR	LFKGKRAHGP
ALLTKDNALF	KVSISLLKTN	KTSNNSATNR	KTHIDGPSLL	IENSPSVWQN
ILESDTEFKK	VTPLIHDRML	MDKNATALRL	NHMSNKTTSS	KNMEMVQQKK
EGPIPPDAQN	PDMSFFKMLF	LPESARWIQR	THGKNSLNSG	QGPSPKQLVS
LGPEKSVEGQ	NFLSEKNKVV	VGKGEFTKDV	GLKEMVFPSS	RNLFLTNLDN
LHENNTHNQE	KKIQEEIEKK	ETLIQENVVL	PQIHTVTGTK	NFMKNLFLLS
TRQNVEGSYD	GAYAPVLQDF	RSLNDSTNRT	KKHTAHFSKK	GEEENLEGLG
NQTKQIVEKY	ACTTRISPNT	SQQNFVTQRS	KRALKQFRLP	LEETELEKRI
IVDDTSTQWS	KNMKHLTPST	LTQIDYNEKE	KGAITQSPLS	DCLTRSHSIP
QANRSPLPIA	KVSSFPSIRP	IYLTRVLFQD	NSSHLPAASY	RKKDSGVQES
SHFLQGAKKN	NLSLAILTLE	MTGDQREVGS	LGTSATNSVT	YKKVENTVLP
KPDLPKTSGK	VELLPKVHIY	QKDLFPTETS	NGSPGHLDLV	EGSLLQGTEG
AIKWNEANRP	GKVPFLRVAT	ESSAKTPSKL	LDPLAWDNHY	GTQIPKEEWK
SQEKSPEKTA	FKKKDTILSL	NACESNHAIA	AINEGQNKPE	IEVTWAKQGR
TERLCSQNPP	VLKRHQREIT	RTTLQSDQEE	IDYDDTISVE	MKKEDFDIYD
EDENQSPRSF	QKKTRHYFIA	AVERLWDYGM	SSSPHVLRNR	AQSGSVPQFK
KVVFQEFTDG	SFTQPLYRGE	LNEHLGLLGP	YIRAEVEDNI	MVTFRNQASR
PYSFYSSLIS	YEEDQRQGAE	PRKNFVKPNE	TKTYFWKVQH	HMAPTKDEFD
CKAWAYFSDV	DLEKDVHSGL	IGPLLVCHTN	TLNPAHGRQV	TVQEFALFFT
IFDETKSWYF	TENMERNCRA	PCNIQMEDPT	FKENYRFHAI	NGYIMDTLPG
LVMAQDQRIR	WYLLSMGSNE	NIHSIHFSGH	VFTVRKKEEY	KMALYNLYPG
VFETVEMLPS	KAGIWRVECL	IGEHLHAGMS	TLFLVYSNKC	QTPLGMASGH
IRDFQITASG	QYGQWAPKLA	RLHYSGSINA	WSTKEPFSWI	KVDLLAPMII
HGIKTQGARQ	KFSSLYISQF	IIMYSLDGKK	WQTYRGNSTG	TLMVFFGNVD
SSGIKHNIFN	PPIIARYIRL	HPTHYSIRST	LRMELMGCDL	NSCSMPLGME
SKAISDAQIT	ASSYFTNMFA	TWSPSKARLH	LQGRSNAWRP	QVNNPKEWLQ
VDFQKTMKVT	GVTTQGVKSL	LTSMYVKEFL	ISSSQDGHQW	TLFFQNGKVK
VFQGNQDSFT	PVVNSLDPPL	LTRYLRIHPQ	SWVHQIALRM	EVLGCEAQDL
Y

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах, як зсідання крові, гемостаз, гостра фаза запалення, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Секретований назовні.

Історія

VIII-фактор вперше було відкрито в 1937 році, але аж 1979 році Едвардо Тудденхем^[en] та його співробітники зуміли очистити білок, що дозволило здійснити молекулярну ідентифікацію білка^[6].

Препарати

На основі фактору згортання крові VIII створений препарат під назвою Мороктоког альфа, який застосовують під час лікування гемофілії А.^[7]

Див. також

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з F8 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ Symbol report for F8 (англ.) . Процитовано 29 серпня 2024.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P00451 (англ.) . Архів оригіналу за 6 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
↑ Tuddenham EG, Trabold NC, Collins JA, Hoyer LW (1979). The properties of factor VIII coagulant activity prepared by immunoadsorbent chromatography. J Lab Clin Med. 93: 40–53.
↑ (англ.)ReFacto AF [Архівовано 12 листопада 2020 у Wayback Machine.]

Література

Levinson B., Kenwrick S., Gamel P., Fisher K., Gitschier J. (1992). Evidence for a third transcript from the human factor VIII gene. Genomics. 14: 585—589. PMID 1427887 doi:10.1016/S0888-7543(05)80155-7
Gitschier J., Wood W.I. (1992). Sequence of the exon-containing regions of the human factor VIII gene. Hum. Mol. Genet. 1: 199—200. PMID 1303178 doi:10.1093/hmg/1.3.199
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Severs J.C., Carnine M., Eguizabal H., Mock K.K. (1999). Characterization of tyrosine sulfate residues in antihemophilic recombinant factor VIII by liquid chromatography electrospray ionization tandem mass spectrometry and amino acid analysis. Rapid Commun. Mass Spectrom. 13: 1016—1023. PMID 10368977 doi:10.1002/(SICI)1097-0231(19990615)13:11<1016::AID-RCM599>3.0.CO;2-5
Pittman D.D., Wang J.H., Kaufman R.J. (1992). Identification and functional importance of tyrosine sulfate residues within recombinant factor VIII. Biochemistry. 31: 3315—3325. PMID 1554716 doi:10.1021/bi00128a003
Saenko E.L., Scandella D. (1997). The acidic region of the factor VIII light chain and the C2 domain together form the high affinity binding site for von Willebrand factor. J. Biol. Chem. 272: 18007—18014. PMID 9218428 doi:10.1074/jbc.272.29.18007