ABCC1

ABCC1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2CBZ, 4C3Z
Ідентифікатори
Символи	ABCC1, ABC29, ABCC, GS-X, MRP, MRP1, ATP binding cassette subfamily C member 1, DFNA77
Зовнішні ІД	OMIM: 158343 MGI: 102676 HomoloGene: 133779 GeneCards: ABCC1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• ATPase-coupled transmembrane transporter activity; • nucleotide binding; • ATPase activity; • hydrolase activity; • ATP binding; • транспортна активність; • ATPase-coupled inorganic anion transmembrane transporter activity; • GO:0102023, GO:0015235 ABC-type vitamin B12 transporter activity; • ABC-type xenobiotic transporter activity; • ABC-type glutathione S-conjugate transporter activity; • glutathione transmembrane transporter activity; • GO:0004012 ATPase-coupled intramembrane lipid transporter activity; • sphingolipid floppase activity; • GO:0022891 трансмембранна транспортна активність;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • клітинна мембрана; • basolateral plasma membrane; • мембрана; • екзосома; • integral component of plasma membrane; • vacuolar membrane;
Біологічний процес	• cobalamin metabolic process; • leukotriene metabolic process; • трансмембранний транспорт; • cobalamin transport; • vitamin transmembrane transport; • xenobiotic transmembrane transport; • glutathione transmembrane transport; • xenobiotic transport; • GO:0015915 транспорт; • phospholipid translocation; • cell chemotaxis; • sphingolipid translocation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	4363
	17250
	ENSG00000278183; ENSG00000103222
	ENSMUSG00000023088
	P33527
	O35379
NM_004996; NM_019862; NM_019898; NM_019899; NM_019900;
	NM_019901; NM_019902
	NM_008576
	NP_004987
	NP_032602
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ABCC1 (англ. ATP binding cassette subfamily C member 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 531 амінокислот, а молекулярна маса — 171 591^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MALRGFCSAD	GSDPLWDWNV	TWNTSNPDFT	KCFQNTVLVW	VPCFYLWACF
PFYFLYLSRH	DRGYIQMTPL	NKTKTALGFL	LWIVCWADLF	YSFWERSRGI
FLAPVFLVSP	TLLGITMLLA	TFLIQLERRK	GVQSSGIMLT	FWLVALVCAL
AILRSKIMTA	LKEDAQVDLF	RDITFYVYFS	LLLIQLVLSC	FSDRSPLFSE
TIHDPNPCPE	SSASFLSRIT	FWWITGLIVR	GYRQPLEGSD	LWSLNKEDTS
EQVVPVLVKN	WKKECAKTRK	QPVKVVYSSK	DPAQPKESSK	VDANEEVEAL
IVKSPQKEWN	PSLFKVLYKT	FGPYFLMSFF	FKAIHDLMMF	SGPQILKLLI
KFVNDTKAPD	WQGYFYTVLL	FVTACLQTLV	LHQYFHICFV	SGMRIKTAVI
GAVYRKALVI	TNSARKSSTV	GEIVNLMSVD	AQRFMDLATY	INMIWSAPLQ
VILALYLLWL	NLGPSVLAGV	AVMVLMVPVN	AVMAMKTKTY	QVAHMKSKDN
RIKLMNEILN	GIKVLKLYAW	ELAFKDKVLA	IRQEELKVLK	KSAYLSAVGT
FTWVCTPFLV	ALCTFAVYVT	IDENNILDAQ	TAFVSLALFN	ILRFPLNILP
MVISSIVQAS	VSLKRLRIFL	SHEELEPDSI	ERRPVKDGGG	TNSITVRNAT
FTWARSDPPT	LNGITFSIPE	GALVAVVGQV	GCGKSSLLSA	LLAEMDKVEG
HVAIKGSVAY	VPQQAWIQND	SLRENILFGC	QLEEPYYRSV	IQACALLPDL
EILPSGDRTE	IGEKGVNLSG	GQKQRVSLAR	AVYSNADIYL	FDDPLSAVDA
HVGKHIFENV	IGPKGMLKNK	TRILVTHSMS	YLPQVDVIIV	MSGGKISEMG
SYQELLARDG	AFAEFLRTYA	STEQEQDAEE	NGVTGVSGPG	KEAKQMENGM
LVTDSAGKQL	QRQLSSSSSY	SGDISRHHNS	TAELQKAEAK	KEETWKLMEA
DKAQTGQVKL	SVYWDYMKAI	GLFISFLSIF	LFMCNHVSAL	ASNYWLSLWT
DDPIVNGTQE	HTKVRLSVYG	ALGISQGIAV	FGYSMAVSIG	GILASRCLHV
DLLHSILRSP	MSFFERTPSG	NLVNRFSKEL	DTVDSMIPEV	IKMFMGSLFN
VIGACIVILL	ATPIAAIIIP	PLGLIYFFVQ	RFYVASSRQL	KRLESVSRSP
VYSHFNETLL	GVSVIRAFEE	QERFIHQSDL	KVDENQKAYY	PSIVANRWLA
VRLECVGNCI	VLFAALFAVI	SRHSLSAGLV	GLSVSYSLQV	TTYLNWLVRM
SSEMETNIVA	VERLKEYSET	EKEAPWQIQE	TAPPSSWPQV	GRVEFRNYCL
RYREDLDFVL	RHINVTINGG	EKVGIVGRTG	AGKSSLTLGL	FRINESAEGE
IIIDGINIAK	IGLHDLRFKI	TIIPQDPVLF	SGSLRMNLDP	FSQYSDEEVW
TSLELAHLKD	FVSALPDKLD	HECAEGGENL	SVGQRQLVCL	ARALLRKTKI
LVLDEATAAV	DLETDDLIQS	TIRTQFEDCT	VLTIAHRLNT	IMDYTRVIVL
DKGEIQEYGA	PSDLLQQRGL	FYSMAKDAGL	V

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до гідролаз. Задіяний у такому біологічному процесі як транспорт. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література

Cole S.P.C., Deeley R.G. (1993). Multidrug resistance-associated protein: sequence correction. Science. 260: 879—879. PMID 8098549 doi:10.1126/science.8098549
Grant C.E., Kurz E.U., Cole S.P.C., Deeley R.G. (1997). Analysis of the intron-exon organization of the human multidrug-resistance protein gene (MRP) and alternative splicing of its mRNA. Genomics. 45: 368—378. PMID 9344662 doi:10.1006/geno.1997.4950
Kast C., Gros P. (1997). Topology mapping of the amino-terminal half of multidrug resistance-associated protein by epitope insertion and immunofluorescence. J. Biol. Chem. 272: 26479—26487. PMID 9334225 doi:10.1074/jbc.272.42.26479
Kast C., Gros P. (1998). Epitope insertion favors a six transmembrane domain model for the carboxy-terminal portion of the multidrug resistance-associated protein. Biochemistry. 37: 2305—2313. PMID 9485377 doi:10.1021/bi972332v
Cui L., Hou Y.-X., Riordan J.R., Chang X.-B. (2001). Mutations of the Walker B motif in the first nucleotide binding domain of multidrug resistance protein MRP1 prevent conformational maturation. Arch. Biochem. Biophys. 392: 153—161. PMID 11469806 doi:10.1006/abbi.2001.2441
Ito K., Olsen S.L., Qiu W., Deeley R.G., Cole S.P.C. (2001). Mutation of a single conserved tryptophan in multidrug resistance protein 1 (MRP1/ABCC1) results in loss of drug resistance and selective loss of organic anion transport. J. Biol. Chem. 276: 15616—15624. PMID 11278867 doi:10.1074/jbc.M011246200

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:51 (англ.) . Процитовано 22 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P33527 (англ.) . Архів оригіналу за 24 вересня 2017. Процитовано 22 серпня 2017.