MID1

MID1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2DQ5, 2FFW, 2JUN, 5IM8
Ідентифікатори
Символи	MID1, BBBG1, FXY, GBBB1, MIDIN, OGS1, OS, OSX, RNF59, TRIM18, XPRF, ZNFXY, midline 1, GBBB
Зовнішні ІД	OMIM: 300552 MGI: 1100537 HomoloGene: 7837 GeneCards: MID1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein homodimerization activity; • microtubule binding; • zinc ion binding; • зв’язування з іоном металу; • phosphoprotein binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • identical protein binding; • protein heterodimerization activity; • ubiquitin protein ligase binding; • transferase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • microtubule cytoskeleton; • веретено поділу; • внутрішньоклітинний; • microtubule associated complex; • cytoplasmic microtubule; • мікротрубочка; • цитоскелет;
Біологічний процес	• pattern specification process; • interferon-gamma-mediated signaling pathway; • negative regulation of microtubule depolymerization; • protein localization to microtubule; • microtubule cytoskeleton organization; • positive regulation of stress-activated MAPK cascade;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	4281
	17318
	ENSG00000101871
	ENSMUSG00000035299
	O15344
	O70583
NM_000381; NM_001098624; NM_001193277; NM_001193278; NM_001193279;
	NM_001193280; NM_001193281; NM_033289; NM_033290; NM_033291; NM_001347733
NM_001290504; NM_001290505; NM_001290506; NM_001290512; NM_010797;
	NM_183151
NP_000372; NP_001092094; NP_001180206; NP_001180207; NP_001180208;
	NP_001180209; NP_001334662; NP_150631; NP_150632
	NP_001277433; NP_001277434; NP_001277435; NP_001277441; NP_034927
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

MID1 (англ. Midline 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 667 амінокислот, а молекулярна маса — 75 251^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
METLESELTC	PICLELFEDP	LLLPCAHSLC	FNCAHRILVS	HCATNESVES
ITAFQCPTCR	HVITLSQRGL	DGLKRNVTLQ	NIIDRFQKAS	VSGPNSPSET
RRERAFDANT	MTSAEKVLCQ	FCDQDPAQDA	VKTCVTCEVS	YCDECLKATH
PNKKPFTGHR	LIEPIPDSHI	RGLMCLEHED	EKVNMYCVTD	DQLICALCKL
VGRHRDHQVA	ALSERYDKLK	QNLESNLTNL	IKRNTELETL	LAKLIQTCQH
VEVNASRQEA	KLTEECDLLI	EIIQQRRQII	GTKIKEGKVM	RLRKLAQQIA
NCKQCIERSA	SLISQAEHSL	KENDHARFLQ	TAKNITERVS	MATASSQVLI
PEINLNDTFD	TFALDFSREK	KLLECLDYLT	APNPPTIREE	LCTASYDTIT
VHWTSDDEFS	VVSYELQYTI	FTGQANVVSL	CNSADSWMIV	PNIKQNHYTV
HGLQSGTKYI	FMVKAINQAG	SRSSEPGKLK	TNSQPFKLDP	KSAHRKLKVS
HDNLTVERDE	SSSKKSHTPE	RFTSQGSYGV	AGNVFIDSGR	HYWEVVISGS
TWYAIGLAYK	SAPKHEWIGK	NSASWALCRC	NNNWVVRHNS	KEIPIEPAPH
LRRVGILLDY	DNGSIAFYDA	LNSIHLYTFD	VAFAQPVCPT	FTVWNKCLTI
ITGLPIPDHL	DCTEQLP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як убіквітинування білків, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Еволюція

Послідовність гену консервативна в ссавців, за виключенням Mus musculus. У цього виду миші відбулася транслокація гену до псевдоавтосомної ділянки X-хромосоми, що призвело до підвищеної частоти рекомбінації у мейозі, збільшенні помилок та їхньої репарації за принципом спрямованої конверсії генів (англ. biased gene conversion).^[5]

Література

Perry J., Feather S., Smith A., Palmer S., Ashworth A. (1998). The human FXY gene is located within Xp22.3: implications for evolution of the mammalian X chromosome. Hum. Mol. Genet. 7: 299—305. PMID 9425238 doi:10.1093/hmg/7.2.299
Van den Veyver I.B., Cormier T.A., Jurecic V., Baldini A., Zoghbi H.Y. (1998). Characterization and physical mapping in human and mouse of a novel RING finger gene in Xp22. Genomics. 51: 251—261. PMID 9722948 doi:10.1006/geno.1998.5350
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Cainarca S., Messali S., Ballabio A., Meroni G. (1999). Functional characterization of the Opitz syndrome gene product (midin): evidence for homodimerization and association with microtubules throughout the cell cycle. Hum. Mol. Genet. 8: 1387—1396. PMID 10400985 doi:10.1093/hmg/8.8.1387
Short K.M., Hopwood B., Yi Z., Cox T.C. (2002). MID1 and MID2 homo- and heterodimerise to tether the rapamycin-sensitive PP2A regulatory subunit, Alpha 4, to microtubules: implications for the clinical variability of X-linked Opitz GBBB syndrome and other developmental disorders. BMC Cell Biol. 3: 1—1. PMID 11806752 doi:10.1186/1471-2121-3-1
Massiah M.A., Simmons B.N., Short K.M., Cox T.C. (2006). Solution structure of the RBCC/TRIM B-box1 domain of human MID1: B-box with a RING. J. Mol. Biol. 358: 532—545. PMID 16529770 doi:10.1016/j.jmb.2006.02.009