MMP2

mmp2
Ідентифікатори
Символи	matrix metallopeptidase 2wu:fa99h12wu:fk89d01
Зовнішні ІД	MGI: 97009 HomoloGene: 3329 GeneCards: [1]
Ортологи
	337179
	17390
	ENSDARG00000017676
	ENSMUSG00000031740
	н/д
	P33434
	NM_198067
	NM_008610
	н/д
	NP_032636
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

MMP2 (англ. Matrix metallopeptidase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 660 амінокислот, а молекулярна маса — 73 882^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MEALMARGAL	TGPLRALCLL	GCLLSHAAAA	PSPIIKFPGD	VAPKTDKELA
VQYLNTFYGC	PKESCNLFVL	KDTLKKMQKF	FGLPQTGDLD	QNTIETMRKP
RCGNPDVANY	NFFPRKPKWD	KNQITYRIIG	YTPDLDPETV	DDAFARAFQV
WSDVTPLRFS	RIHDGEADIM	INFGRWEHGD	GYPFDGKDGL	LAHAFAPGTG
VGGDSHFDDD	ELWTLGEGQV	VRVKYGNADG	EYCKFPFLFN	GKEYNSCTDT
GRSDGFLWCS	TTYNFEKDGK	YGFCPHEALF	TMGGNAEGQP	CKFPFRFQGT
SYDSCTTEGR	TDGYRWCGTT	EDYDRDKKYG	FCPETAMSTV	GGNSEGAPCV
FPFTFLGNKY	ESCTSAGRSD	GKMWCATTAN	YDDDRKWGFC	PDQGYSLFLV
AAHEFGHAMG	LEHSQDPGAL	MAPIYTYTKN	FRLSQDDIKG	IQELYGASPD
IDLGTGPTPT	LGPVTPEICK	QDIVFDGIAQ	IRGEIFFFKD	RFIWRTVTPR
DKPMGPLLVA	TFWPELPEKI	DAVYEAPQEE	KAVFFAGNEY	WIYSASTLER
GYPKPLTSLG	LPPDVQRVDA	AFNWSKNKKT	YIFAGDKFWR	YNEVKKKMDP
GFPKLIADAW	NAIPDNLDAV	VDLQGGGHSY	FFKGAYYLKL	ENQSLKSVKF
GSIKSDWLGC

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, мітохондрії, позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

Collier I.E., Bruns G.A.P., Goldberg G.I., Gerhard D.S. (1991). On the structure and chromosome location of the 72- and 92-kDa human type IV collagenase genes. Genomics. 9: 429—434. PMID 1851724 doi:10.1016/0888-7543(91)90408-7
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Butler G.S., Will H., Atkinson S.J., Murphy G. (1997). Membrane-type-2 matrix metalloproteinase can initiate the processing of progelatinase A and is regulated by the tissue inhibitors of metalloproteinases. Eur. J. Biochem. 244: 653—657. PMID 9119036 doi:10.1111/j.1432-1033.1997.t01-1-00653.x
Brooks P.C., Silletti S., von Schalscha T.L., Friedlander M., Cheresh D.A. (1998). Disruption of angiogenesis by PEX, a noncatalytic metalloproteinase fragment with integrin binding activity. Cell. 92: 391—400. PMID 9476898 doi:10.1016/S0092-8674(00)80931-9
Fernandez-Patron C., Radomski M.W., Davidge S.T. (1999). Vascular matrix metalloproteinase-2 cleaves big endothelin-1 yielding a novel vasoconstrictor. Circ. Res. 85: 906—911. PMID 10559137 doi:10.1161/01.RES.85.10.906
Chattopadhyay N., Mitra A., Frei E., Chatterjee A. (2001). Human cervical tumor cell (SiHa) surface alphavbeta3 integrin receptor has associated matrix metalloproteinase (MMP-2) activity. J. Cancer Res. Clin. Oncol. 127: 653—658. PMID 11710594 doi:10.1007/s004320100271