중합효소

중합효소(重合酵素, 영어: polymerase)는 중합체 또는 핵산의 긴 사슬을 합성(EC 2.7.7.6/7/19/48/49)하는 효소이다. DNA 중합효소와 RNA 중합효소는 각각 염기쌍의 상호작용을 통해 DNA 주형 가닥을 복사하거나 반 사다리 복제에 의한 RNA를 복사하여 DNA와 RNA 분자를 합성하는 데 사용된다.

호열성 세균인 테르무스 아쿠아티쿠스(Thermus aquaticus) (PDB 1BGX 보관됨 2007-07-04 - 웨이백 머신, EC 2.7.7.7)의 DNA 중합효소는 분자생물학의 중요한 기술인 중합효소 연쇄 반응(PCR)에 사용된다.

중합효소는 주형 의존성이거나 주형 비의존성일 수 있다. 폴리-A-중합효소는 주형 비의존성 중합효소의 한 예이다. 말단 디옥시뉴클레오타이딜 전이효소는 주형 비의존성 활성과 주형 의존성 활성을 둘 다 가지고 있는 것으로 알려져 있다.

종류

기능에 따라

주형 의존성 중합효소의 종류
	DNA 중합효소	RNA 중합효소
DNA가 주형	DNA 의존성 DNA 중합효소 또는 일반적인 DNA 중합효소	DNA 의존성 RNA 중합효소 또는 일반적인 RNA 중합효소
RNA가 주형	RNA 의존성 DNA 중합효소 또는 역전사 효소	RNA 의존성 RNA 중합효소 또는 RNA 복제효소

DNA 중합효소 (DNA 의존성 DNA 중합효소)
- 패밀리 A: DNA 중합효소 I – DNA 중합효소 γ, DNA 중합효소 θ, DNA 중합효소 ν
- 패밀리 B: DNA 중합효소 II – DNA 중합효소 α, DNA 중합효소 δ, DNA 중합효소 ε, DNA 중합효소 ζ
- 패밀리 C: DNA 중합효소 III
- 패밀리 X: DNA 중합효소 β, DNA 중합효소 λ, DNA 중합효소 μ
  - 말단 디옥시뉴클레오타이딜 전이효소 – 항체의 중쇄에 다양성을 부여함.^[1]
- 패밀리 Y: DNA 중합효소 IV (DinB) 및 DNA 중합효소 V (UmuD'2C) – SOS 복구 중합효소 – DNA 중합효소 η, DNA 중합효소 ι, DNA 중합효소 κ
역전사 효소 (RNA 의존성 DNA 중합효소)
- 텔로머레이스
DNA 의존성 RNA 중합효소
- 다중 소단위체: RNA 중합효소 I, RNA 중합효소 II, RNA 중합효소 III
- 단일 소단위체: T7 RNA 중합효소, DNA 의존성 RNA 중합효소 (미토콘드리아)
- 프라이메이스, 프라임폴
RNA 의존성 RNA 중합효소
- 바이러스의 RNA 복제효소 (단일 소단위체)
- 진핵 세포의 RNA 복제효소 (이중 소단위체)
주형이 없는 RNA 신장
- 폴리아데닐화: 폴리뉴클레오타이드 아데닐릴트랜스퍼레이스, 폴리뉴클레오타이드 가인산분해효소

구조에 따라

중합효소는 일반적으로 "오른손 접힘" 및 "이중 프사이 베타 배럴"(종종 단순히 "이중 배럴") 접힘의 두 가지 슈퍼패밀리로 나뉜다. 전자는 거의 모든 DNA 중합효소와 바이러스 단일 소단위체 중합효소에서 발결할 수 있다. 이들은 보존된 "손바닥(palm)" 도메인으로 표시된다.^[2] 후자는 모든 다중 소단위체 RNA 중합효소, 진핵세포의 RNA 복제효소 및 고세균에서 발견되는 "패밀리 D" DNA 중합효소에서 발견할 수 있다.^[3]^[4] DNA 중합효소 베타로 대표되는 "X" 패밀리는 모호한 "손바닥(palm)" 모양만 가지고 있으며, 때때로 다른 슈퍼패밀리로 간주된다.^[5]

프라이메이스는 일반적으로 두 범주에 속하지 않는다. 세균의 프라이메이스는 일반적으로 토프림(Toprim) 도메인을 가지며, 위상이성질화효소 및 미토콘드리아의 헬리케이스의 트윙클과 관련이 있다.^[6] 고세균과 진핵생물의 프라이메이스는 서로 관련이 없는 AEP 패밀리를 형성하며, 중합효소 palm과 관련이 있을 수 있다. 그럼에도 불구하고 두 패밀리는 동일한 세트의 헬리케이스와 연관된다.^[7]

패밀리 B의 DNA 의존성 RNA 중합효소인 박테리오파지 RB69의 오른쪽 구조.

같이 보기

각주

↑ Loc'h J, Rosario S, Delarue M (September 2016). “Structural Basis for a New Templated Activity by Terminal Deoxynucleotidyl Transferase: Implications for V(D)J Recombination”. 《Structure》 24 (9): 1452–63. doi:10.1016/j.str.2016.06.014. PMID 27499438.
↑ Hansen JL, Long AM, Schultz SC (August 1997). “Structure of the RNA-dependent RNA polymerase of poliovirus”. 《Structure》 5 (8): 1109–22. doi:10.1016/S0969-2126(97)00261-X. PMID 9309225.
↑ Cramer P (February 2002). “Multisubunit RNA polymerases”. 《Current Opinion in Structural Biology》 12 (1): 89–97. doi:10.1016/S0959-440X(02)00294-4. PMID 11839495.
↑ Sauguet L (September 2019). “The Extended "Two-Barrel" Polymerases Superfamily: Structure, Function and Evolution”. 《Journal of Molecular Biology》 431 (20): 4167–4183. doi:10.1016/j.jmb.2019.05.017. PMID 31103775.
↑ Salgado PS, Koivunen MR, Makeyev EV, Bamford DH, Stuart DI, Grimes JM (December 2006). “The structure of an RNAi polymerase links RNA silencing and transcription”. 《PLoS Biology》 4 (12): e434. doi:10.1371/journal.pbio.0040434. PMC 1750930. PMID 17147473.
↑ Aravind L, Leipe DD, Koonin EV (September 1998). “Toprim--a conserved catalytic domain in type IA and II topoisomerases, DnaG-type primases, OLD family nucleases and RecR proteins”. 《Nucleic Acids Research》 26 (18): 4205–13. doi:10.1093/nar/26.18.4205. PMC 147817. PMID 9722641.
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[1] Loc'h J, Rosario S, Delarue M (September 2016). “Structural Basis for a New Templated Activity by Terminal Deoxynucleotidyl Transferase: Implications for V(D)J Recombination”. 《Structure》 24 (9): 1452–63. doi:10.1016/j.str.2016.06.014. PMID 27499438.

[pmid9309225-2] Hansen JL, Long AM, Schultz SC (August 1997). “Structure of the RNA-dependent RNA polymerase of poliovirus”. 《Structure》 5 (8): 1109–22. doi:10.1016/S0969-2126(97)00261-X. PMID 9309225.

[pmid11839495-3] Cramer P (February 2002). “Multisubunit RNA polymerases”. 《Current Opinion in Structural Biology》 12 (1): 89–97. doi:10.1016/S0959-440X(02)00294-4. PMID 11839495.

[qde1-mono-4] Sauguet L (September 2019). “The Extended "Two-Barrel" Polymerases Superfamily: Structure, Function and Evolution”. 《Journal of Molecular Biology》 431 (20): 4167–4183. doi:10.1016/j.jmb.2019.05.017. PMID 31103775.

[5] Salgado PS, Koivunen MR, Makeyev EV, Bamford DH, Stuart DI, Grimes JM (December 2006). “The structure of an RNAi polymerase links RNA silencing and transcription”. 《PLoS Biology》 4 (12): e434. doi:10.1371/journal.pbio.0040434. PMC 1750930. PMID 17147473.

[6] Aravind L, Leipe DD, Koonin EV (September 1998). “Toprim--a conserved catalytic domain in type IA and II topoisomerases, DnaG-type primases, OLD family nucleases and RecR proteins”. 《Nucleic Acids Research》 26 (18): 4205–13. doi:10.1093/nar/26.18.4205. PMC 147817. PMID 9722641.

[7] Iyer LM, Koonin EV, Leipe DD, Aravind L (2005). “Origin and evolution of the archaeo-eukaryotic primase superfamily and related palm-domain proteins: structural insights and new members”. 《Nucleic Acids Research》 33 (12): 3875–96. doi:10.1093/nar/gki702. PMC 1176014. PMID 16027112.

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같이 보기

각주

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