Моноацилглицероллипаза, также известная как МАГ липаза, ацилглицероллипаза, МАГЛ,МГЛ или МГЛЛ является ферментом, который, в организме человека, кодируются геном Mgll[1][2][3]. МГЛ является 33-кДа мембраносвязанным членом суперсемейства сериновых гидролаз и содержит классическую консенсусную последовательность GXSXG, общую для большинства сериновых гидролаз. Каталитическая триада фермента идентифицирована как Ser122, His269 и Asp239[2][4].
Моноацилглицероллипаза является ключевым ферментом в гидролизе эндоканнабиноида2-арахидоноилглицерина (2-AG)[6][7]. Он превращает моноацилглицерины в свободные жирные кислоты и глицерин. Вклад МГЛ в общую активность гидролиза 2-АГ мозга оценивается в ~ 85 % (ABHD6 и ABHD12 отвечают за ~ 4 % и ~ 9 %, соответственно, оставшейся части)[8][9], и это оценка in vitro была подтверждена in vivo селективным ингибитором МГЛ JZL184[10]. Хроническая инактивация МГЛ приводит к массивному (>10-кратному) повышению уровня 2-АГ в мозге у мышей, наряду с выраженной компенсаторной понижающей регуляцией рецепторов CB1 в селективных областях мозга[11].
↑A novel poxvirus gene and its human homolog are similar to an E. coli lysophospholipase. Virus Research. 52 (2): 157–67. December 1997. doi:10.1016/S0168-1702(97)00122-6. PMID9495531.
↑ 12cDNA cloning, tissue distribution, and identification of the catalytic triad of monoglyceride lipase. Evolutionary relationship to esterases, lysophospholipases, and haloperoxidases. The Journal of Biological Chemistry. 272 (43): 27218–23. October 1997. doi:10.1074/jbc.272.43.27218. PMID9341166.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
↑Purification and some properties of a monoacylglycerol-hydrolyzing enzyme of rat adipose tissue. The Journal of Biological Chemistry. 251 (3): 813–9. February 1976. doi:10.1016/S0021-9258(17)33857-7. PMID1249056.
↑Brain monoglyceride lipase participating in endocannabinoid inactivation. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (16): 10819–24. August 2002. doi:10.1073/pnas.152334899. PMID12136125.
Simultaneous purification and comparative characterization of six serine hydrolases from rat liver microsomes. Arch. Biochem. Biophys. 200 (2): 547–59. 1980. doi:10.1016/0003-9861(80)90386-0. PMID6776896.
