Фактор фон Віллебранда

фактор фон Віллебранда
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1AO3, 1ATZ, 1AUQ, 1FE8, 1FNS, 1IJB, 1IJK, 1M10, 1OAK, 1U0N, 2ADF, 3GXB, 3HXO, 3HXQ, 3PPV, 3PPW, 3PPX, 3PPY, 3ZQK, 4DMU, 1UEX, 2MHP, 2MHQ, 4C29, 4C2A, 4C2B, 4NT5, 5BV8
Ідентифікатори
Символи	VWF, F8VWD, von Willebrand factor
Зовнішні ІД	OMIM: 613160 MGI: 98941 HomoloGene: 466 GeneCards: VWF
Пов'язані генетичні захворювання
	von willebrand disease type 2B, von Willebrand's disease 1, von Willebrand's disease 2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• chaperone binding; • protein homodimerization activity; • collagen binding; • protein N-terminus binding; • immunoglobulin binding; • protease binding; • integrin binding; • identical protein binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • extracellular matrix structural constituent;
Клітинна компонента	• platelet alpha granule; • Weibel-Palade body; • extracellular region; • ендоплазматичний ретикулум; • екзосома; • platelet alpha granule lumen; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• гемостаз; • blood coagulation, intrinsic pathway; • platelet degranulation; • extracellular matrix organization; • зсідання крові; • cell-substrate adhesion; • адгезія клітин; • response to wounding; • protein homooligomerization; • platelet activation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	7450
	22371
	ENSG00000110799
	ENSMUSG00000001930
	P04275
	Q8CIZ8
	NM_000552
	NM_011708
	NP_000543
	NP_035838
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Фактор фон Віллебранда (англ. Von Willebrand factor, VWF) — білок, який кодується геном VWF, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 813 амінокислот, а молекулярна маса — 309 265^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MIPARFAGVL	LALALILPGT	LCAEGTRGRS	STARCSLFGS	DFVNTFDGSM
YSFAGYCSYL	LAGGCQKRSF	SIIGDFQNGK	RVSLSVYLGE	FFDIHLFVNG
TVTQGDQRVS	MPYASKGLYL	ETEAGYYKLS	GEAYGFVARI	DGSGNFQVLL
SDRYFNKTCG	LCGNFNIFAE	DDFMTQEGTL	TSDPYDFANS	WALSSGEQWC
ERASPPSSSC	NISSGEMQKG	LWEQCQLLKS	TSVFARCHPL	VDPEPFVALC
EKTLCECAGG	LECACPALLE	YARTCAQEGM	VLYGWTDHSA	CSPVCPAGME
YRQCVSPCAR	TCQSLHINEM	CQERCVDGCS	CPEGQLLDEG	LCVESTECPC
VHSGKRYPPG	TSLSRDCNTC	ICRNSQWICS	NEECPGECLV	TGQSHFKSFD
NRYFTFSGIC	QYLLARDCQD	HSFSIVIETV	QCADDRDAVC	TRSVTVRLPG
LHNSLVKLKH	GAGVAMDGQD	VQLPLLKGDL	RIQHTVTASV	RLSYGEDLQM
DWDGRGRLLV	KLSPVYAGKT	CGLCGNYNGN	QGDDFLTPSG	LAEPRVEDFG
NAWKLHGDCQ	DLQKQHSDPC	ALNPRMTRFS	EEACAVLTSP	TFEACHRAVS
PLPYLRNCRY	DVCSCSDGRE	CLCGALASYA	AACAGRGVRV	AWREPGRCEL
NCPKGQVYLQ	CGTPCNLTCR	SLSYPDEECN	EACLEGCFCP	PGLYMDERGD
CVPKAQCPCY	YDGEIFQPED	IFSDHHTMCY	CEDGFMHCTM	SGVPGSLLPD
AVLSSPLSHR	SKRSLSCRPP	MVKLVCPADN	LRAEGLECTK	TCQNYDLECM
SMGCVSGCLC	PPGMVRHENR	CVALERCPCF	HQGKEYAPGE	TVKIGCNTCV
CQDRKWNCTD	HVCDATCSTI	GMAHYLTFDG	LKYLFPGECQ	YVLVQDYCGS
NPGTFRILVG	NKGCSHPSVK	CKKRVTILVE	GGEIELFDGE	VNVKRPMKDE
THFEVVESGR	YIILLLGKAL	SVVWDRHLSI	SVVLKQTYQE	KVCGLCGNFD
GIQNNDLTSS	NLQVEEDPVD	FGNSWKVSSQ	CADTRKVPLD	SSPATCHNNI
MKQTMVDSSC	RILTSDVFQD	CNKLVDPEPY	LDVCIYDTCS	CESIGDCACF
CDTIAAYAHV	CAQHGKVVTW	RTATLCPQSC	EERNLRENGY	ECEWRYNSCA
PACQVTCQHP	EPLACPVQCV	EGCHAHCPPG	KILDELLQTC	VDPEDCPVCE
VAGRRFASGK	KVTLNPSDPE	HCQICHCDVV	NLTCEACQEP	GGLVVPPTDA
PVSPTTLYVE	DISEPPLHDF	YCSRLLDLVF	LLDGSSRLSE	AEFEVLKAFV
VDMMERLRIS	QKWVRVAVVE	YHDGSHAYIG	LKDRKRPSEL	RRIASQVKYA
GSQVASTSEV	LKYTLFQIFS	KIDRPEASRI	TLLLMASQEP	QRMSRNFVRY
VQGLKKKKVI	VIPVGIGPHA	NLKQIRLIEK	QAPENKAFVL	SSVDELEQQR
DEIVSYLCDL	APEAPPPTLP	PDMAQVTVGP	GLLGVSTLGP	KRNSMVLDVA
FVLEGSDKIG	EADFNRSKEF	MEEVIQRMDV	GQDSIHVTVL	QYSYMVTVEY
PFSEAQSKGD	ILQRVREIRY	QGGNRTNTGL	ALRYLSDHSF	LVSQGDREQA
PNLVYMVTGN	PASDEIKRLP	GDIQVVPIGV	GPNANVQELE	RIGWPNAPIL
IQDFETLPRE	APDLVLQRCC	SGEGLQIPTL	SPAPDCSQPL	DVILLLDGSS
SFPASYFDEM	KSFAKAFISK	ANIGPRLTQV	SVLQYGSITT	IDVPWNVVPE
KAHLLSLVDV	MQREGGPSQI	GDALGFAVRY	LTSEMHGARP	GASKAVVILV
TDVSVDSVDA	AADAARSNRV	TVFPIGIGDR	YDAAQLRILA	GPAGDSNVVK
LQRIEDLPTM	VTLGNSFLHK	LCSGFVRICM	DEDGNEKRPG	DVWTLPDQCH
TVTCQPDGQT	LLKSHRVNCD	RGLRPSCPNS	QSPVKVEETC	GCRWTCPCVC
TGSSTRHIVT	FDGQNFKLTG	SCSYVLFQNK	EQDLEVILHN	GACSPGARQG
CMKSIEVKHS	ALSVELHSDM	EVTVNGRLVS	VPYVGGNMEV	NVYGAIMHEV
RFNHLGHIFT	FTPQNNEFQL	QLSPKTFASK	TYGLCGICDE	NGANDFMLRD
GTVTTDWKTL	VQEWTVQRPG	QTCQPILEEQ	CLVPDSSHCQ	VLLLPLFAEC
HKVLAPATFY	AICQQDSCHQ	EQVCEVIASY	AHLCRTNGVC	VDWRTPDFCA
MSCPPSLVYN	HCEHGCPRHC	DGNVSSCGDH	PSEGCFCPPD	KVMLEGSCVP
EEACTQCIGE	DGVQHQFLEA	WVPDHQPCQI	CTCLSGRKVN	CTTQPCPTAK
APTCGLCEVA	RLRQNADQCC	PEYECVCDPV	SCDLPPVPHC	ERGLQPTLTN
PGECRPNFTC	ACRKEECKRV	SPPSCPPHRL	PTLRKTQCCD	EYECACNCVN
STVSCPLGYL	ASTATNDCGC	TTTTCLPDKV	CVHRSTIYPV	GQFWEEGCDV
CTCTDMEDAV	MGLRVAQCSQ	KPCEDSCRSG	FTYVLHEGEC	CGRCLPSACE
VVTGSPRGDS	QSSWKSVGSQ	WASPENPCLI	NECVRVKEEV	FIQQRNVSCP
QLEVPVCPSG	FQLSCKTSAC	CPSCRCERME	ACMLNGTVIG	PGKTVMIDVC
TTCRCMVQVG	VISGFKLECR	KTTCNPCPLG	YKEENNTGEC	CGRCLPTACT
IQLRGGQIMT	LKRDETLQDG	CDTHFCKVNE	RGEYFWEKRV	TGCPPFDEHK
CLAEGGKIMK	IPGTCCDTCE	EPECNDITAR	LQYVKVGSCK	SEVEVDIHYC
QGKCASKAMY	SIDINDVQDQ	CSCCSPTRTE	PMQVALHCTN	GSVVYHEVLN
AMECKCSPRK	CSK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як клітинна адгезія, зсідання крові, гемостаз. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Пов'язаний із VIII фактором зсідання крові.

Див. також

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з фактор фон Віллебранда переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ Symbol report for VWF (англ.) . Процитовано 29 серпня 2024.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P04275 (англ.) . Архів оригіналу за 12 грудня 2016. Процитовано 30 січня 2017.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Bonthron D., Orkin S.H. (1988). The human von Willebrand factor gene. Structure of the 5' region. Eur. J. Biochem. 171: 51—57. PMID 2828057 doi:10.1111/j.1432-1033.1988.tb13757.x
Shelton-Inloes B.B., Broze G.J. Jr., Miletich J.P., Sadler J.E. (1987). Evolution of human von Willebrand factor: cDNA sequence polymorphisms, repeated domains, and relationship to von Willebrand antigen II. Biochem. Biophys. Res. Commun. 144: 657—665. PMID 3495266 doi:10.1016/S0006-291X(87)80016-5
Shelton-Inloes B.B., Titani K., Sadler J.E. (1986). cDNA sequences for human von Willebrand factor reveal five types of repeated domains and five possible protein sequence polymorphisms. Biochemistry. 25: 3164—3171. PMID 3488076 doi:10.1021/bi00359a014
Marti T., Rosselet S.J., Titani K., Walsh K.A. (1987). Identification of disulfide-bridged substructures within human von Willebrand factor. Biochemistry. 26: 8099—8109. PMID 3502076 doi:10.1021/bi00399a013
Saenko E.L., Scandella D. (1997). The acidic region of the factor VIII light chain and the C2 domain together form the high affinity binding site for von Willebrand factor. J. Biol. Chem. 272: 18007—18014. PMID 9218428 doi:10.1074/jbc.272.29.18007