CSF1R

CSF1R
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2I0V, 2I0Y, 2I1M, 2OGV, 3BEA, 3DPK, 3KRJ, 3KRL, 3LCD, 3LCO, 4DKD, 4HW7, 4LIQ, 4R7H, 4R7I, 4WRL, 4WRM
Ідентифікатори
Символи	CSF1R, C-FMS, CD115, CSF-1R, CSFR, FIM2, FMS, HDLS, M-CSF-R, colony stimulating factor 1 receptor, BANDDOS, HDLS1
Зовнішні ІД	OMIM: 164770 MGI: 1339758 HomoloGene: 3817 GeneCards: CSF1R
шифр КФ	2.7.10.1
Пов'язані генетичні захворювання
	Hereditary diffuse leukoencephalopathy with spheroids, adult-onset leukoencephalopathy with axonal spheroids and pigmented glia
Реагує на сполуку
	cediranib, crenolanib, linifanib, Пазопаніб, Emactuzumab, enmd-981693
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • protein tyrosine kinase activity; • protein kinase activity; • transferase activity; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; • kinase activity; • protein homodimerization activity; • ATP binding; • protein phosphatase binding; • macrophage colony-stimulating factor receptor activity; • GO:0019974 cytokine binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • receptor tyrosine kinase; • transmembrane signaling receptor activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • integral component of plasma membrane; • мембрана; • cell surface; • CSF1-CSF1R complex; • нуклеоплазма; • клітинна мембрана; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • цитоплазма; • receptor complex;
Біологічний процес	• negative regulation of cell population proliferation; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway; • positive regulation of protein serine/threonine kinase activity; • mammary gland duct morphogenesis; • positive regulation of cell motility; • macrophage colony-stimulating factor signaling pathway; • phosphatidylinositol-mediated signaling; • negative regulation of apoptotic process; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • axon guidance; • multicellular organism development; • monocyte differentiation; • macrophage differentiation; • ruffle organization; • positive regulation of cell migration; • cellular response to cytokine stimulus; • protein autophosphorylation; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • olfactory bulb development; • regulation of bone resorption; • phosphatidylinositol metabolic process; • protein phosphorylation; • positive regulation of protein tyrosine kinase activity; • cell-cell junction maintenance; • osteoclast differentiation; • вроджений імунітет; • regulation of actin cytoskeleton reorganization; • процес імунної системи; • inflammatory response; • positive regulation of protein phosphorylation; • forebrain neuron differentiation; • фосфорилювання; • cellular response to macrophage colony-stimulating factor stimulus; • positive regulation of cell population proliferation; • regulation of cell shape; • проліферація; • positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein; • cytokine-mediated signaling pathway; • кровотворення; • negative regulation of signal transduction; • диференціація клітин; • hematopoietic progenitor cell differentiation; • positive regulation of MAPK cascade; • response to ischemia; • microglial cell proliferation; • positive regulation by host of viral process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	1436
	12978
	ENSG00000182578
	ENSMUSG00000024621
	P07333
	P09581
	NM_001288705; NM_005211; NM_001349736; NM_001375320; NM_001375321
	NM_001037859; NM_007779
	NP_001275634; NP_005202; NP_001336665; NP_001362249; NP_001362250
	NP_001032948
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

CSF1R (англ. Colony stimulating factor 1 receptor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. ^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 972 амінокислот, а молекулярна маса — 107 984^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGPGVLLLLL	VATAWHGQGI	PVIEPSVPEL	VVKPGATVTL	RCVGNGSVEW
DGPPSPHWTL	YSDGSSSILS	TNNATFQNTG	TYRCTEPGDP	LGGSAAIHLY
VKDPARPWNV	LAQEVVVFED	QDALLPCLLT	DPVLEAGVSL	VRVRGRPLMR
HTNYSFSPWH	GFTIHRAKFI	QSQDYQCSAL	MGGRKVMSIS	IRLKVQKVIP
GPPALTLVPA	ELVRIRGEAA	QIVCSASSVD	VNFDVFLQHN	NTKLAIPQQS
DFHNNRYQKV	LTLNLDQVDF	QHAGNYSCVA	SNVQGKHSTS	MFFRVVESAY
LNLSSEQNLI	QEVTVGEGLN	LKVMVEAYPG	LQGFNWTYLG	PFSDHQPEPK
LANATTKDTY	RHTFTLSLPR	LKPSEAGRYS	FLARNPGGWR	ALTFELTLRY
PPEVSVIWTF	INGSGTLLCA	ASGYPQPNVT	WLQCSGHTDR	CDEAQVLQVW
DDPYPEVLSQ	EPFHKVTVQS	LLTVETLEHN	QTYECRAHNS	VGSGSWAFIP
ISAGAHTHPP	DEFLFTPVVV	ACMSIMALLL	LLLLLLLYKY	KQKPKYQVRW
KIIESYEGNS	YTFIDPTQLP	YNEKWEFPRN	NLQFGKTLGA	GAFGKVVEAT
AFGLGKEDAV	LKVAVKMLKS	TAHADEKEAL	MSELKIMSHL	GQHENIVNLL
GACTHGGPVL	VITEYCCYGD	LLNFLRRKAE	AMLGPSLSPG	QDPEGGVDYK
NIHLEKKYVR	RDSGFSSQGV	DTYVEMRPVS	TSSNDSFSEQ	DLDKEDGRPL
ELRDLLHFSS	QVAQGMAFLA	SKNCIHRDVA	ARNVLLTNGH	VAKIGDFGLA
RDIMNDSNYI	VKGNARLPVK	WMAPESIFDC	VYTVQSDVWS	YGILLWEIFS
LGLNPYPGIL	VNSKFYKLVK	DGYQMAQPAF	APKNIYSIMQ	ACWALEPTHR
PTFQQICSFL	QEQAQEDRRE	RDYTNLPSSS	RSGGSGSSSS	ELEEESSSEH
LTCCEQGDIA	QPLLQPNNYQ	FC

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як імунітет, вроджений імунітет, запальна відповідь, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Visvader J., Verma I.M. (1989). Differential transcription of exon 1 of the human c-fms gene in placental trophoblasts and monocytes. Mol. Cell. Biol. 9: 1336—1341. PMID 2524648 doi:10.1128/MCB.9.3.1336
Browning P.J., Bunn H.F., Cline A., Shuman M., Nienhuis A.W. (1986). 'Replacement' of COOH-terminal truncation of v-fms with c-fms sequences markedly reduces transformation potential. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83: 7800—7804. PMID 3532121 doi:10.1073/pnas.83.20.7800
Morley G.M., Uden M., Gullick W.J., Dibb N.J. (1999). Cell specific transformation by c-fms activating loop mutations is attributable to constitutive receptor degradation. Oncogene. 18: 3076—3084. PMID 10340379 doi:10.1038/sj.onc.1202646
Taylor J.R., Brownlow N., Domin J., Dibb N.J. (2006). FMS receptor for M-CSF (CSF-1) is sensitive to the kinase inhibitor imatinib and mutation of Asp-802 to Val confers resistance. Oncogene. 25: 147—151. PMID 16170366 doi:10.1038/sj.onc.1209007
Hiraga T., Nakamura H. (2009). Imatinib mesylate suppresses bone metastases of breast cancer by inhibiting osteoclasts through the blockade of c-Fms signals. Int. J. Cancer. 124: 215—222. PMID 18814279 doi:10.1002/ijc.23903